kartseva
7 лет назадКорниш-Боуден Этель и его вклад в кинетику ферментативных реакций.
По заданию @ksantoprotein буду вас сегодня знакомить с одним из представителей биохимии, внесших вклад в кинетику ферментативных реакций, - Корниш-Боуден Этелем, на данный момент являющийся директором по исследованиям в CNRS (Национальный центр научных исследований; Марсель, Франция). Окончил Оксфорд, где получил докторскую степень в органической химии, на практике занимаясь химией ферментов. Далее он три года провел в Беркли, где заострил внимание на изучении четвертичной структуры белка и ее связи с регуляцией ферментов. Последнее, в свою очередь, вызвало интерес к основным механизмам ферментативной регуляции и ферментативной кинетики (особенно в отношении гексокиназ млекопитающих), чем Корниш-Боуден и занимался в последующие 16 лет в Бермингеме. В 1987 году он переезжает в Марсель, где объектом его изучения являются мультиферментные комплексы (совокупность разных ферментов, катализирующих последовательные ступени превращения субстрата), регуляция метаболических путей.
V= v + v/[S] Km
То есть для любой пары значений v и [S] можно построить зависимость V от Km. На оси абсцисс откладывают значения [S], на оси ординат - v, через такие пары точек проводят прямые, пересечение которых дает значения V от Km, удовлетворяющие всем парам значений [S] и v.
Несмотря на то, что его карьера началась в области органической химии, все исследования проведены им в области биохимии, акцентируя большее внимание на ферменты, включая пепсин, гексокиназы млекопитающих и ферменты, участвующие в транспорте электрона в бактериях. Всего на его счету более 200 работ, опубликованных в различных журналах, книжных изданиях, отдельных главах.
Он описал кинетические механизмы ферментативных реакций, как на их скорость вляют pH и температура, как действуют ингибиторы и активаторы на ферменты, вывел интегральные формы кинетических уравнений, пояснил способы вывода уравнений стационарной скорости. Корниш-Боуден и Эйзенталь предложили свой метод графического представления результатов исследования кинетики ферментативных реакций, преобразовав уравнение Михаэлиса-Ментена (с коим вы можете более подробно ознакомиться в работе @diana-appazova):Главное преимущество такого графика состоит в том, что не нужно делать никаких расчетов и сразу можно увидеть ошибочные данные, так как соответствующие прямые не будут входить в основную совокупность прямых.